SOLUCIONES O DISOLUCIONES QUIMICAS

Una dilución es una mezcla homogénea, uniforme y estable, formada por dos o más sustancias denominadas componentes. La sustancia presente en mayor cantidad suele recibir el nombre de solvente, y a la de menor cantidad se le llama soluto y es la sustancia disuelta. El soluto puede ser un gas, un líquido o un sólido, y el disolvente puede ser también un gas, un líquido o un sólido.

Una solución que contiene agua como solvente se llama solución acuosa.

Si se analiza una muestra de alguna solución puede apreciarse que en cualquier parte de ella su composición es constante.

Entonces, reiterando, llamaremos solución  o disolución a las mezclas  homogéneas que se encuentran en  fase líquida. Es decir,  las mezclas homogéneas que se presentan en fase sólida,  como las aleaciones (acero, bronce, latón) o las que se hallan en fase gaseosa (aire, humo, etc.) no se les conoce como disoluciones.

Las mezclas de gases, tales como la atmósfera, a veces también se consideran como soluciones.

Las soluciones son distintas de los coloides y de las suspensiones en que las partículas del soluto son de tamaño molecular y están dispersas uniformemente entre las moléculas del solvente.

Las sales, los ácidos, y las bases se ionizan cuando se disuelven en el agua

Haciendo una disolución de agua salina disolviendo sal de mesa (NaCl) en agua. La sal es el soluto y el agua el disolvente.

Frecuentemente, uno de los componentes es denominado solvente, disolvente, dispersante o medio de dispersión y los demás solutos.

Los criterios para decidir cuál es el disolvente y cuáles los solutos son más o menos arbitrarios; no hay una razón científica para hacer tal distinción.

Se suele llamar solvente al componente que tiene el mismo estado de agregación que la disolución; y soluto o solutos, al otro u otros componentes. Si todos tienen el mismo estado, se llama disolvente al componente que interviene en mayor proporción de masa, aunque muchas veces se considera disolvente al que es más frecuentemente usado como tal (por ejemplo, una disolución conteniendo 50% de etanol y 50% de agua, es denominada solución acuosa de etanol).

En el caso de dos metales disueltos mutuamente en estado sólido, se considera disolvente a aquél cuya estructura cristalina persiste en la solución; si ambos tienen la misma estructura (ej.: aleación|aleaciones paladio-plata), se considera disolvente al metal que ocupa la mayoría de las posiciones en la estructura cristalina.

Soluto es aquel componente que se encuentra en menor cantidad y es el que se disuelve.  El soluto puede ser sólido, líquido o gas, como ocurre en las bebidas gaseosas, donde el dióxido de carbono  se utiliza como gasificante de las bebidas. El azúcar se puede utilizar como un soluto disuelto en líquidos (agua).

 Es el componente que cambia de fase cuando se produce la disolución; también denominado cuerpo disperso

Solvente es aquel componente que se encuentra en mayor cantidad y es el medio que disuelve al soluto.  El solvente es aquella fase en  que se encuentra la solución. Aunque un solvente puede ser un gas, líquido o sólido, el solvente más común es el agua.

En una disolución, tanto el soluto como el solvente interactúan a nivel de sus componentes más pequeños (moléculas, iones). Esto explica el carácter homogéneo de las soluciones y la imposibilidad de separar sus componentes por métodos mecánicos.

Solvente: Es el componente que disuelve, teniendo la propiedad de disolver ciertas sustancias.

Características de las soluciones (o disoluciones):

Son mezclas homogéneas: las proporciones relativas de solutos y solvente se mantienen en cualquier cantidad que tomemos de la disolución (por pequeña que sea la gota), y no se pueden separar por centrifugación ni filtración.

Sus componentes sólo pueden separase por destilación, cristalización, cromatografía.

Sus componentes no pueden separarse por métodos físicos simples como decantación, filtración, centrifugación, etc.

La disolución consta de dos partes: soluto y solvente.

Cuando la sustancia se disuelve, esta desaparece.

Al disolver una sustancia, el volumen final es diferente a la suma de los volúmenes del disolvente y el soluto.

La cantidad de soluto y la cantidad de disolvente se encuentran en proporciones que varían entre ciertos límites. Normalmente el disolvente se encuentra en mayor proporción que el soluto, aunque no siempre es así. La proporción en que tengamos el soluto en el seno del disolvente depende del tipo de interacción que se produzca entre ellos. Esta interacción está relacionada con la solubilidad del soluto en el disolvente.

Las propiedades físicas de la solución son diferentes a las del solvente puro: la adición de un soluto a un solvente aumenta su punto de ebullición y disminuye su punto de congelación; la adición de un soluto a un solvente disminuye la presión de vapor de éste.

Sus propiedades físicas dependen de su concentración:

Las propiedades químicas de los componentes de una disolución no se alteran.

Sus componentes se separan por cambios de fases, como la fusión, evaporación, condensación, etc.

Tienen ausencia de sedimentación, es decir, al someter una disolución a un proceso de centrifugación las partículas del soluto no sedimentan debido a que el tamaño de las mismas son inferiores a 10 Angstrom ( Å ).

Se encuentran en una sola fase.

SOLUBILIDAD

La solubilidad de un compuesto en un solvente concreto y a una temperatura y presión dadas se define como la cantidad máxima de ese compuesto que puede ser disuelta en la dilución. En la mayoría de las sustancias, la solubilidad aumenta al aumentar la temperatura del disolvente. En general, la mayor solubilidad se da en disoluciones cuyas moléculas tienen una estructura similar a las del solvente.

Ejemplo

A continuación se presenta un cuadro con ejemplos de disoluciones clasificadas por su estado de agregación donde se muestran todas las combinaciones posibles:

Por su concentración

Estos vasos, que contienen un tinte rojo, muestran cambios cualitativos en la concentración. Las disoluciones a la izquierda están más diluidas, comparadas con las disoluciones más concentradas de la derecha.

Por su concentración, la disolución puede ser analizada en términos cuantitativos o cualitativos dependiendo de su estado.

DILUCIONES SERIADAS

Hay muchas situaciones en que las cantidades de sustancia necesarias para ver un efecto son extremadamente pequeñas (por ejemplo un fármaco para tratar una enfermedad, una hormona para estudiar su efecto en un animal de experimentación, etc) y difícilmente se pueden pesar o medir en esas proporciones tan pequeñas. En esas situaciones es necesario recurrir a la preparación de una solución de alta concentración (o solución de stock o solución madre) y hacer diluciones seriadas a partir de ésta.

Mayor o menor concentración

Ya dijimos que las disoluciones son mezclas de dos o más sustancias, por lo tanto se pueden mezclar agregando distintas cantidades: Para saber exactamente la cantidad de soluto  y de solvente  de una disolución  se utiliza una magnitud denominada concentración.

Dependiendo de su concentración, las disoluciones se clasifican en diluidas, concentradas, saturadas,  sobresaturadas. 

Diluidas: si la cantidad de soluto respecto del solvente es pequeña.  Ejemplo: una solución de 1 gramo de sal de mesa en 100 gramos de agua.

Concentradas: si la proporción de soluto con respecto del solvente es grande.  Ejemplo: una disolución de 25 gramos de sal de mesa  en 100 gramos de agua. 

Saturadas: se dice que una disolución está saturada a una determinada temperatura cuando no admite más cantidad de soluto disuelto.  Ejemplo: 36 gramos de sal de mesa en 100 gramos de agua a 20º C. 

Si intentamos disolver 38 gramos de sal en 100 gramos de agua, sólo se disolvería 36 gramos y los 2 gramos restantes permanecerán en el fondo del vaso sin disolverse. 

Sobresaturadas: disolución que contiene mayor cantidad de soluto que la permitida a una temperatura determinada. La sobresaturación se produce por enfriamientos rápidos o por descompresiones bruscas. Ejemplo: al sacar el corcho a una botella de refresco gaseoso.

Disoluciones cualitativas

También llamadas disoluciones empíricas, esta clasificación no toma en cuenta la cantidad numérica de soluto y disolvente presentes, y dependiendo de la proporción entre ellos se clasifican de la siguiente manera:

Disolución diluida: es aquella en donde la cantidad de soluto que interviene está en mínima proporción en un volumen determinado.

Disolución concentrada: tiene una cantidad considerable de soluto en un volumen determinado.

Disolución insaturada: no tiene la cantidad máxima posible de soluto para una temperatura y presión dadas.

Disolución saturada: tienen la mayor cantidad posible de soluto para una temperatura y presión dadas. En ellas existe un equilibrio entre el soluto y el disolvente.

 Disolución sobresaturada: contiene más soluto del que puede existir en equilibrio a una temperatura y presión dadas. Si se calienta una solución saturada se le puede agregar más soluto; si esta solución es enfriada lentamente y no se le perturba, puede retener un exceso de soluto pasando a ser una solución sobresaturada. Sin embargo, son sistemas inestables, con cualquier perturbación el soluto en exceso precipita y la solución queda saturada; esto se debe a que se mezclaron.

Disoluciones valoradas

A diferencia empíricas, las disoluciones valoradas cuantitativamente, sí toman en cuenta las cantidades numéricas exactas de soluto y solvente que se utilizan en una disolución. Este tipo de clasificación es muy utilizada en el campo de la ciencia y la tecnología, pues en ellas es muy importante una alta precisión.

Existen dos tipos de disoluciones valoradas:

•        Porcentual

•        Molar

Modo de expresar las concentraciones

Ya sabemos que la concentración de las soluciones es la cantidad de soluto contenido en una cantidad determinada de solvente o solución. También debemos aclarar que los términos diluidos o concentrados expresan concentraciones relativas.

Las unidades de concentración en que se expresa una solución o disolución pueden clasificarse en unidades físicas y en unidades químicas.

Unidades físicas de concentración

Las unidades físicas de concentración están expresadas en función del peso y del volumen, en forma porcentual, y son las siguientes:

a) Tanto por ciento peso/peso %P/P = (cantidad de gramos de soluto) / (100 gramos de solución)

b) Tanto por ciento volumen/volumen %V/V = (cantidad de cc de soluto) / (100 cc de solución)

c) Tanto por ciento peso/volumen % P/V =(cantidad de gr de soluto)/ (100 cc de solución)

a) Porcentaje peso a peso (% P/P):  indica el peso de soluto por cada 100 unidades de peso de la solución.

b) Porcentaje volumen a volumen (% V/V):  se refiere al volumen de soluto por cada 100 unidades de volumen de la solución.

  c) Porcentaje peso a volumen (% P/V): indica el número de gramos de soluto que hay en cada 100 ml de solución.

ELISA

Se trata de una técnica de laboratorio que fue diseñada por científicos suecos y holandeses en 1971, que permite detectar pequeñas partículas llamadas antígenos, que habitualmente son fragmentos de proteínas. La identificación es específica, es decir, consigue que pequeños segmentos de proteínas destaquen y no puedan ser confundidas con otras.

Para poder identificar los antígenos se utilizan moléculas con dos componentes acoplados: un anticuerpo (que se une al antígeno de forma específica) y una enzima (que se activa y señala la unión al antígeno). Antes del descubrimiento del ELISA se utilizaban moléculas radioactivas en vez de enzimas, lo que suponía un riesgo añadido innecesario en el laboratorio y un mayor coste.

Gracias a esta técnica se han podido realizar estudios científicos en campos como la biología, la bioquímica y la medicina. En el hospital se utiliza principalmente para identificar gérmenes agresores que se encuentran en la sangre, orina, esputos, etcétera. La técnica pronto se generalizó con el empleo de equipos simples y muy baratos que se utilizan todavía hoy en muchos centros diagnósticos de todo el mundo.

Los diferentes tipos de ELISA son:

ELISA directo: es la forma más básica de realizar la técnica. Consiste en recoger una muestra a estudiar y ponerla en un pocillo (un recipiente pequeño) en frente de una muestra igual pero contaminada con el germen a estudiar, y otra muestra en la que se sabe que no hay germen. Se aplica el anticuerpo con la enzima en los tres pozos y se compara la muestra a estudio con las otras dos.

ELISA indirecto: se realiza de forma similar al ELISA directo, pero en este caso se añade primero un anticuerpo sin enzima y después uno con enzima. De esa forma, la señal que emite el enzima es mucho más potente y la prueba es más sensible.

ELISA sándwich: en este caso en los pocillos primero se añade un anticuerpo y después la muestra, para que los antígenos queden ya retenidos en el fondo del pozo. Después se añade el anticuerpo con la enzima. Es la forma más eficaz de realizar la prueba.

ELISPOT: se trata de un tipo de ELISA que permite conocer de forma cuantitativa el antígeno, incluso identifica el número concreto de células donde se encuentra.

Cuándo se hace un ELISA?

Se recomienda realizar un ELISA en todas las situaciones en las que se quieran detectar antígenos cuya existencia pueda ser determinante para un diagnóstico o para establecer conclusiones en un estudio científico. Algunas de las situaciones más frecuentes donde se usa el ELISA son: 

Diagnóstico de VIH: es la primera prueba que se realiza para descartar una infección por VIH. Se trata de una prueba muy sensible, así que prácticamente detecta todos los casos. Sin embargo, puede dar falsos positivos, por lo que se suele repetir de nuevo un ELISA y se confirma con un Western-Blot.

Detección de anticuerpos contra microorganismos: a veces el antígeno a estudiar puede ser otro anticuerpo. Esta situación se da, por ejemplo, en la identificación de anticuerpos contra el bacilo de la tuberculosis, entre otros.

Diagnóstico de hepatitis B: Al igual que con el VIH, el virus de la hepatitis B puede ser reconocido fácilmente mediante un ELISA en sangre.

Detección de gérmenes en heces: ciertos virus pueden detectarse en las heces cuando provocan diarreas; los más frecuentes son los rotavirus. A veces no se detecta al propio germen, sino que se pueden identificar toxinas que produce el mismo, como sucede con el E. coli

Detección de antígenos en orina: es una prueba muy útil y sencilla para identificar gérmenes causantes de neumonías. En las infecciones respiratorias las bacterias pasan a la sangre y de ahí a la orina, por lo que se pueden identificar antígenos fácilmente con un ELISA, que orienta el tratamiento antibiótico directamente.

http://www.webconsultas.com/pruebas-medicas/cuando-se-hace-un-elisa-13696 

NEFELOMETRIA Y TURBIDIMETRIA

DEFINICIÓN: ¿QUÉ ES?

Nefelometría y / o Turbidimetría son métodos analíticos basados en la dispersión de partículas suspendidas en líquidos.

-Turbidimetría: es la medición de la luz transmitida a través de una suspensión, tiene la ventaja de permitir la valorización cuantitativa, sin separar el producto de la solución. Las mediciones, pueden efectuarse con cualquier espectrofotómetro.  

-Nefelometría: mide la luz dispersada en dirección distinta a la luz emitida (generalmente con ángulos que oscilan entre 15 y 90º). Utiliza como instrumento el nefelómetro (en el que el detector se ubica con un ángulo que oscila entre 15 y 90º ej. a 90º). Se suele utilizar para concentraciones más diluidas. Permite mayor sensibilidad con concentraciones menores de partículas suspendidas. Constituye un método más exacto para la medida de la opacidad.

FUNDAMENTO: ¿EN QUÉ SE BASA?

Cuando la luz atraviesa un medio transparente en el que existe una suspensión de partículas sólidas, se dispersa en todas direcciones y como consecuencia se observa turbia.

La turbidez es la propiedad óptica de una muestra que hace que la radiación sea dispersada y absorbida más que transmitida en línea recta a través de la muestra. Es ocasionada por la presencia de materia suspendida en un líquido. Y para medirla utilizamos ambos métodos. La dispersión no supone la pérdida neta de potencia radiante, sólo es afectada la dirección de la propagación, la intensidad de la radiación es la misma en cualquier ángulo.

En la turbidimetría se compara la intensidad del rayo de luz que emerge con la del que llega a la disolución. En cambio, en la nefelometría la medida de la intensidad de luz se hace con un ángulo de 90º con respecto a la radiación incidente.

El instrumento usado en la nefelometría, el nefelómetro en cambio en turbidimetría se utiliza el turbidímetro que es un fotómetro de filtro.

El procedimiento de la nefelometría generalmente es empírico y sólo se consideran 3 factores:

1. La concentración: Mayor sea el número de partículas, mayor es la dispersión.

2. Tamaño de la partícula: Factores como el pH, la velocidad y orden de la mezcla, concentración de los reactivos  y la fuerza iónica.

3. Longitud de onda: Generalmente las muestras se iluminan con luz blanca, pero si están coloreadas, se debe escoger una porción del espectro electromagnético en la que la absorción del medio se reduzca al mínimo

Diferencias turbidimetria y nefelometría

La nefelometría se basa en la medición de radiación dispersa, en cambio la turbidimetría en la medición de la intensidad de un haz disminuido.

Factores para la elección entre turbidimetría y nefelometría:

Intensidad de la radiación transmitida o dispersada con la intensidad de la radiación procedente de la fuente.

La mejor elección cuando la muestra contiene pocas partículas dispersantes es la nefelometría. La turbidimetría es buena cuando las muestras contienen grandes concentraciones de partículas dispersantes.

Tamaño de las partículas dispersantes. En la nefelometría la intensidad de la radiación dispersada a 90º es mayor si las partículas son bastante pequeñas para que se produzca una dispersión Rayleigh. Si las partículas son mayores la intensidad de la dispersión disminuirá.

 En turbidimetría la señal consiste en la disminución relativa de la radiación transmitida, por lo que el tamaño de las partículas dispersantes es menos importante.

FINALIDADES: ¿PARA QUÉ SE UTILIZA?

Se utilizan normalmente en el análisis de la calidad química del agua, para determinar la claridad y para el control de los procesos de tratamiento. También para la determinación de iones sulfato.

Turbidimetría:

Se utiliza para el análisis de fibrinógeno, triglicéridos, complejos Ag-Ac y otras sustancias.

Aplicable cuando la dispersión es suficientemente grande (concentración alta de partículas).

Nefelometría:

Preferible para concentraciones bajas de partículas, ya que la dispersión es menor y la disminución de intensidad del haz incidente es pequeña. Se suele utilizar para medir concentraciones específicas de colonias de bacterias en algún medio de cultivo, o de muchas proteínas utilizando el principio de dispersión luminosa molecular.

ELECTROFORESIS

 La electroforesis es un método de laboratorio en el que se utiliza una corriente eléctrica controlada con la finalidad de separar biomoleculas según su tamaño y carga eléctrica a través de una matriz gelatinosa.

Fue empleado por primera vez por  en el año 1937, pero su importancia vino a incrementarse cuando en los años cincuenta E. L.Durrum y Arne W.K. Tiselius , impulsaron la electroforesis de zona, nombre que se asigno a la separación de materiales en un campo eléctrico en presencia de algún tipo de soporte; aunque este término se limito originalmente al análisis de coloides y partículas submicroscopicas , se ha convertido en estos últimos años en una metodología aplicada a sustancias de bajo peso molecular.
Cuando una mezcla de moléculas ionizadas y con carga neta son colocadas  en un campo eléctrico, estas experimentan una fuerza de atracción hacia el polo que posee carga opuesta, dejando transcurrir  cierto tiempo las moléculas cargadas positivamente se desplazaran hacia el cátodo (el polo negativo) y aquellas cargadas positivamente se desplazaran hacia el ánodo (el polo positivo). 
El movimiento de las moléculas esta gobernado también por dos fuerzas adicionales; inicialmente la fricción con el solvente dificultará  este movimiento originando una fuerza que se opone , por otro lado  las moléculas tienen que moverse en forma aleatoria o movimiento browniano debido a que poseen energía  cinética propia denominado  difusión.  La energía cinética de las moléculas aumenta con la temperatura, por ello a mayor temperatura mayor difusión. La suma de todas estas fuerzas provoca que las moléculas no migren de una manera homogénea, de tal manera que, si las moléculas son colocadas en un cierto lugar de solución, los iones comenzaran a moverse formando un frente cuya anchura aumentara con el tiempo.  Para reducir la anchura de este frente podemos reducir el movimiento de las moléculas empleando un medio que oponga mas resistencia a dicho movimiento. Una forma común de hacer esto es formar un gel. El gel consiste de un polímero soluble de muy alto peso molecular que atrapa moléculas de agua y forma un tamiz  que dificulta el movimiento de los solutos, consecuentemente, la migración electroforética de las moléculas será mas lenta, pero el ensanchamiento del frente se vera reducido también.


La ventaja de esta técnica es que el capilar de silica fundida que generalmente se cubre con una capa de polimina para darle mayor rigidez y resistencia, tiene una ventaja a través de ella que permite el pasaje de la luz UV de tal manera que la visualización es on-line. Con esta técnica descripta es posible separar cationes, aniones, proteínas, macromoléculas y sustancias no cargadas en forma simultánea.  Esta técnica, habitualmente denominada electroenfoque se basa  en el desplazamiento de las moléculas en un gradiente de pH.  Las moléculas amfotéricas, como los aminoácidos, se separan en un medio en el que existe una diferencia de potencial y un gradiente de pH . La región del ánodo es Ácida y la del cátodo es alcalina. Entre ambos se establece un gradiente de pH  tal que las moléculas que se han de separar tenga su punto isoeléctrico dentro del rango. Las sustancias que inicialmente se encuentran en regiones de pH inferior a su punto isoeléctrico estarán cargadas positivamente y migraran hacia el cátodo, mientras aquellas que se encuentran en medios con pH más bajos que su punto isoeléctrico tendrán carga negativa  y migraran hacia el ánodo. La migración les conducirá a una región dónde el pH  coincidirá con su punto isoléctrico, tendrán una carga  neta nula y se detendrán.  De esta forma las moléculas amfotéricas se sitúan en estrechas bandas donde coincide su punto isoeléctrico con el pH.

Fundamento. 

Métodos electroforeticos zonales.  Son los más comunes, dada su alta aplicabilidad en diferentes campos. Son útiles para lograr la separación de mezclas complejas. Se aplican pequeñas cantidades de la disolución de proteínas a un soporte sólido, que se impregna con una solución tampón. Los  soportes son en general polímeros y forman un gel poroso que restringe el movimiento de las moléculas a través del medio durante la electroforesis y disminuyen los flujos  de convección del solvente. Como soporte han sido utilizados papel (celulosa), almidón, poliacrilamida, agarosa y acetato de celulosa, entre otros.  Este método tiene gran poder resolutivo por que se aplica una cantidad pequeña de proteína a una zona estrecha, mientras que la  longitud del trayecto es mucho mayor  que la zona de aplicación. El equipamiento requerido es simple, fuente de poder,  cubeta vertical u horizontal donde se colocan el soporte y dos electrodos  Los más utilizados son:

Electroforesis en gel de poliacrilamida.   Los geles de poliacrilamida se forman por  polimerización de la acrilamida por acción de un agente entrecuzador, es químicamente inerte, de propiedades uniformes, capaz de ser preparado de forma rápida y reproducible. Forma, además, geles transparentes con estabilidad mecánica, insolubles en agua, relativamente no iónicos y que permiten buena visualización de las bandas durante un tiempo prolongado. Además tiene la ventaja de que variando la concentración de polímeros, se puede modificar de manera controlada en el tamaño del poro, lamentablemente cada vez se emplea menos en diagnostico debido a su neurotoxocidad.

Electroforesis en geles de gradientes.  El uso de geles de poliacrilamida que tienen un gradiente creciente de concentración de archilamida + bisacrilamida, y en consecuencia un gradiente decreciente en el tamaño del poro, pueden tener ventajas sobre los geles de concentraciones uniformes de acrilamida. En un gel en gradiente la proteína migra hasta alcanzar una zona donde el tamaño de poro impida cualquier avance. Una vez se alcanza el limite del poro no se produce una migración apreciable aunque no se detiene completamente. Una de las ventajas de este tipo de geles es que resuelve mejor las bandas pues las concentra en regiones mas estrechas, además de incrementar el rango de pesos  moleculares que se pueden resolver en un mismo gel comparado con los de una concentración fija. 

Electroforesis en geles de agarosa.   La agarosa es un polisacárido (originalmente obtenido de algas, como el agar-agar, pero de composición homogénea), cuyas disoluciones (típicamente de 0.5 a 2 %) poseen la propiedad de permanecer liquidas por encima de 50 grados C y formar un gel, semisólido al enfriarse. Este gel esta constituido por una matriz o trama tridimensional de fibras poliméricas embebida en gran cantidad de medio líquido, que retarda el paso de las moléculas, se usa usualmente para separar moléculas grandes de alrededor 20.000 nucleótidos.

Electroforesis capilar. La electroforesis capilar se basa en los mismos principios de las técnicas electroforeticas convencionales, pero utiliza condiciones y tecnología distinta que nos permiten obtener una serie de ventajas al respecto, Esta separación de péptidos realizada sobre un capilar de silica fundida a potenciales elevados 20 a 30 Kv en un campo de 400 a 500 v/cm refrigerados por aire.  La corriente electroendosmótica (FEO) generada por los grupos silanol de la superficie interna del capilar da como resultado una corriente plana del frente del líquido que contrasta con el frente parabólico de la cromatografía líquida de alta resolución . 

 Isoelectroenfoque. 

Electroforesis bidimensional.La electroforesis bidimensional se basa en separar las proteínas en una mezcla según sus dos propiedades moleculares, una en cada dimensión. El procedimiento más usado se basa en la separación en una primera dimensión mediante isoelectroenfoque y la segunda dimensión según peso molecular mediante electroforesis en poliacrilamida.

Fuentes de error en la electroforesis.   La electroforesis es una técnica muy sensible y puede ser afectada por muchos errores experimentales, como la temperatura durante la polimerización y la corrida del gel, velocidad de la polimerización, niveles de catalizador, pureza del reactivo,  tiempo de corrida y preparación de las muestras. 

http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/celular/electroforesis.html